Een rechtshandige spiraal conformatie; de a-helix heeft een worp van 5. 4 A en 3 heeft. 6 aminozuurresidu's per draai; elke main keten c = o en N-H groep is waterstof-gebonden aan een peptide bond 4 residuen weg; de peptide vliegtuigen zijn ongeveer parallel met de helix as en de dipolen binnen de helix zijn uitgelijnd, d.w.z. alle c = o groepen punt in dezelfde richting en alle N-H groepen de andere weg wijzen; zijketens punt naar buiten van helix as en zijn over het algemeen gericht op zijn einde amino-terminal.